一组科学家设计了SARS-CoV-2病毒的刺突蛋白(潜在的COVID-19疫苗的关键组成部分)，使其在环境中更稳定并在实验室中产生更大的产量。

通过解决阻碍疫苗研究的蛋白质不稳定性问题，新的刺突蛋白质设计可以加速急需的疫苗和COVID-19诊断的开发。随着COVID-19疫苗竞赛的继续，大多数研究人员都集中在靶向刺突蛋白上，该蛋白是使SARS-CoV-2病毒进入并感染肺和肠道人类细胞的病毒成分。科学家已经将野生型刺突蛋白修饰为S-2P之类的变体，以提高其产生免疫反应以及大量生产的能力。

然而，即使是这些改进的版本，对于研究人员来说仍然是挑剔的，因为它们仍然不稳定并且可能难以在哺乳动物细胞中大规模生产。为了克服这些障碍，Ching-Lin Hsieh及其同事分析了刺突蛋白的cryo-EM结构，并研究了各种变化对蛋白化学性质的影响，例如取代了称为脯氨酸的氨基酸。在分析了100种刺突蛋白的设计后，作者发现了26个取代基，这些取代基使该蛋白更稳定并能够大量表达。Hsieh等。

将最有效的脯氨酸替代物组合成一个名为HexaPro的变体，该变体在人细胞中的表达比S-2P高10倍。HexaPro还可以承受55°C的温度30分钟，可以在室温下保存2天，并在多次冷冻和解冻过程中保持稳定。研究小组总结说：“ HexaPro的高产量和增强的稳定性将使亚单位疫苗的工业生产成为可能，并且还可以改善基于DNA或mRNA的疫苗。”